Científicos aclaran cómo atacan los priones
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Científicos aclaran cómo atacan los priones

 

Esta nueva investigación tiene implicancias en detener enfermedades como al alzheimer o el parkinson.

Las proteínas son parte de la extraordinaria maquinaria que es el cuerpo humano y cuando funcionan mal provocan enfermedades. Este es el caso de los priones, proteínas que son infecciosas cuando están mal plegadas y que están detrás de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob o el insomnio familiar letal.

En los últimos años, la comunidad científica ha dado pasos para comprender su complejo funcionamiento y ha establecido que, al igual que en los virus, existen distintas cepas en los priones que son las que provocan el tipo y/o grado de gravedad de la enfermedad.

En sentido estricto, el prion es solo aquella proteína mal plegada que causa enfermedades priónicas.

Sin embargo, ahora se empieza a hablar de proteínas tipo prion para referirse a una proteína mal plegada que se propaga induciendo sobre otras este mal plegamiento, como las que existen detrás de enfermedades neurodegenerativas como el alzhéimer o parkinson.

En un caso y en otro se produce un mal funcionamiento de la proteína —proteína beta-amiloide en caso de alzhéimer— y en los dos -enfermedades neurodegenerativas y priónicas- parecen existir cepas que “definen” el tipo de patología y/o sintomatologías diferentes.

¿Pero cómo funcionan? ¿Por qué algunas cepas de priones se acumulan en el tálamo provocando una enfermedad concreta y otras lo hacen, por ejemplo, en la corteza cerebral ocasionando otra forma de enfermedad? Un nuevo estudio realizado por españoles intenta ahondar en este puzzle.

El trabajo lo dirige Joaquín Castilla, científico de Ikerbasque (Fundación Vasca para la Ciencia) en el Centro de Investigación Cooperativa en Biociencias (CIC bioGUNE), con sede en Bilbao.
La investigación se ha hecho ‘in vitro’ y es resultado de experimentos realizados en los últimos cinco años.

La mayor dificultad ha sido la de poder distinguir las distintas cepas ya que, aunque tienen propiedades biológicas singulares, son muy similares; conseguido esto, los investigadores trataron de averiguar cómo estas se dirigen a una zona u otra del cerebro.

Y es que los científicos ya sabían que las cepas priónicas son, en definitiva, las responsables de una u otra patología, pero sospechaban, además, que tales diferencias no podían deberse únicamente a las proteínas mal plegadas.

Así, encontraron, y esto es lo que se describe en este artículo, que existen distintos cofactores -moléculas en las que se repiten subunidades de carga negativa- que ayudan a estas proteínas mal plegadas a depositarse en una u otra zona del cerebro.

Estos cofactores explicarían las distintas localizaciones de las cepas en el sistema nervioso central y suponen un factor más para comprender el desarrollo de muchas enfermedades y para, en un futuro, generar nuevos tratamientos o mejorarlos, concluye Castilla.

La investigación se ha desarrollado en colaboración con la Universidad de Santiago de Compostela, la de Salamanca, el Laboratorio Central de Veterinaria de Madrid y el Instituto Superior de Sanidad de Italia.

Fuente: EFE / El País.